Il Trenino dell’Energia

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Dedichiamoci ora alla Catena Respiratoria, argomento non facile e pieno di termini magari difficili da ricordare ma essenziale per arrivare a descrivere la produzione di ATP.

Partiamo subito con questo nuovo viaggio dicendo che gli elettroni che prendono parte a questa via sono quelli prodotti dall’azione delle deidrogenasi e quindi anche quelli che derivano dalla disossidazione del piruvato, dalla B ossidazione degli acidi grassi, dalle tappe ossidative del catabolismo degli amminoacidi e ovviamente dal già citato ciclo di Krebs. Come abbiamo accennato in un precedente articolo la membrana interna dei mitocondri non è permeabile al NADH citosolico quindi: come avviene il trasporto degli elettroni prodotti durante la glicosili? Ve li ricordate?

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Esistono speciali sistemi navetta che trasferiscono gli equivalenti riducenti dal NADH citosolico all’interno dei mitocondri. In fegato, reni e cuore troviamo lo shuttle aspartato-malato mentre nel muscolo scheletrico e nel cervello lo shuttle del glicerolo-3-fosfato. La catena respiratoria è composta da una serie di trasportatori di elettroni (molti dei quali sono proteine integrali di membrana) contenenti gruppi in grado di donare o accettare uno o più elettroni. Ogni componente accetta elettroni dal trasportatore che lo precede e li cede a quello che segue. Oltre al NAD e alle flavoproteine nella catena operano altri tre gruppi di trasportatori di elettroni: l’ubichinone, i citocromi e le proteine ferro-zolfo.

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Iniziamo dal primo: l’ubichinone detto anche coenzima Q può accettare un solo elettrone diventando un radicale semi-chinonico oppure due ottenendo la forma completamente ridotta di ubichinolo. La cosa più importante da ricordare però è che essendo una molecola piccola e idrofobica si muove liberamente nel doppio strato lipidico della membrana mitocondriale interna e quindi funge da ponte tra i trasportatori di elettroni meno mobili. I citocromi sono proteine contenenti ferro e anche loro trasferiscono gli elettroni che si trovano nella membrana mitocondriale interna. Hanno un caratteristico colore rosso… Sapete perché?

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Il loro gruppo prostetico è il gruppo eme, lo stesso presente nei globuli rossi! Ci sono tre classi di citocromi a, b e c distinguibili in base agli spettri di assorbimento della luce. I citocromi a e b ma anche alcuni c sono proteine integrali di membrana. Qual’è l’eccezione? Il citocromo c dei mitocondri è una proteina solubile che si lega mediante interazioni elettrostatiche alla superficie esterna della membrana mitocondriale interna. Nelle proteine ferro-zolfo il ferro non è presente nel gruppo eme ma è associato ad atomi di zolfo inorganico o ad atomi di zolfo di residui di cisteina della proteina. Queste proteine partecipano a reazioni ossidoriduttive in cui viene trasferito un solo elettrone alla volta. Descritti in questo modo i tre trasportatori sembrano separati tra loro… ma è veramente così? Lo scopriremo nel prossimo articolo.

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