Dedichiamoci ora alla Catena Respiratoria, argomento non facile e pieno di termini magari difficili da ricordare ma essenziale per arrivare a descrivere la produzione di ATP.
Partiamo subito con questo nuovo viaggio dicendo che gli elettroni che prendono parte a questa via sono quelli prodotti dall’azione delle deidrogenasi e quindi anche quelli che derivano dalla disossidazione del piruvato, dalla B ossidazione degli acidi grassi, dalle tappe ossidative del catabolismo degli amminoacidi e ovviamente dal già citato ciclo di Krebs. Come abbiamo accennato in un precedente articolo la membrana interna dei mitocondri non è permeabile al NADH citosolico quindi: come avviene il trasporto degli elettroni prodotti durante la glicosili? Ve li ricordate?
Esistono speciali sistemi navetta che trasferiscono gli equivalenti riducenti dal NADH citosolico all’interno dei mitocondri. In fegato, reni e cuore troviamo lo shuttle aspartato-malato mentre nel muscolo scheletrico e nel cervello lo shuttle del glicerolo-3-fosfato. La catena respiratoria è composta da una serie di trasportatori di elettroni (molti dei quali sono proteine integrali di membrana) contenenti gruppi in grado di donare o accettare uno o più elettroni. Ogni componente accetta elettroni dal trasportatore che lo precede e li cede a quello che segue. Oltre al NAD e alle flavoproteine nella catena operano altri tre gruppi di trasportatori di elettroni: l’ubichinone, i citocromi e le proteine ferro-zolfo.
Iniziamo dal primo: l’ubichinone detto anche coenzima Q può accettare un solo elettrone diventando un radicale semi-chinonico oppure due ottenendo la forma completamente ridotta di ubichinolo. La cosa più importante da ricordare però è che essendo una molecola piccola e idrofobica si muove liberamente nel doppio strato lipidico della membrana mitocondriale interna e quindi funge da ponte tra i trasportatori di elettroni meno mobili. I citocromi sono proteine contenenti ferro e anche loro trasferiscono gli elettroni che si trovano nella membrana mitocondriale interna. Hanno un caratteristico colore rosso… Sapete perché?
Il loro gruppo prostetico è il gruppo eme, lo stesso presente nei globuli rossi! Ci sono tre classi di citocromi a, b e c distinguibili in base agli spettri di assorbimento della luce. I citocromi a e b ma anche alcuni c sono proteine integrali di membrana. Qual’è l’eccezione? Il citocromo c dei mitocondri è una proteina solubile che si lega mediante interazioni elettrostatiche alla superficie esterna della membrana mitocondriale interna. Nelle proteine ferro-zolfo il ferro non è presente nel gruppo eme ma è associato ad atomi di zolfo inorganico o ad atomi di zolfo di residui di cisteina della proteina. Queste proteine partecipano a reazioni ossidoriduttive in cui viene trasferito un solo elettrone alla volta. Descritti in questo modo i tre trasportatori sembrano separati tra loro… ma è veramente così? Lo scopriremo nel prossimo articolo.
